효소 가수분해는 각 식품 등급 상업용 효소에 대해 개발되었습니다.
Oct 19, 2022
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2.2. 콜라겐 가수분해물 특성에 대한 한외여과 효과
한외여과 공정은 출발 가수분해물의 조성과 연구되는 활성에 따라 원하는 분자 크기와 높은 생체 활성을 가진 작은 펩티드 분획을 생산하는 유용하고 산업적으로 유리한 방법일 수 있습니다[19]. 용해도, 유리 아미노기 함량 및 동결건조 후 CH의 수율이 표시됩니다(표 1). 대조군의 용해도 및 유리아미노기 함량은 각각 11.95% 및 0.79%였다. 3 kDa 분자량 컷오프로 효소 가수분해 및 한외여과 후, CH-Alcalase에서 가장 높은 용해도(21.17%) 및 유리 아미노기 함량(14.17%)이 관찰되었습니다.<3 kda.="" however,=""><3 kda="" was="" the="" lowest="" yield="" (12.42%)observed.="" therefore,="" although="" ultrafiltration="" is="" useful="" in="" separating="" chs="" with="" a="" low="" molecular="" weight="" it="" may="" cause="" a="" reduction="" in="">
단백질 가수분해물의 평균 분자량은 생물학적 특성을 결정하는 중요한 요소입니다[19]. 일반적으로 MW의 평균 분율<3 kda="" represents="" a="" collagen="" hydrolysate;="" an="" average="" fraction="" with="" mw="">50 kDa represents gelatin, and an average fraction with MW>300kDa는 콜라겐을 나타냅니다[20,21]. 대조군(전처리 시료), CH-Alcalase 및 CH-Alcalase의 상대 분자량 분포<3 kda="" is="" depicted="" in="" figure="" 4.="" the="" molecular="" weight="" distribution="" was="" over="" 20,100="" da="" for="" the="" control,="" which="" did="" not="" include="" the="" collagen="" hydrolysate=""><3 kda).="" this="" could="" not="" be="" numerically="" provided="" in="" this="" study,="" as="" the="" detection="" limit="" of="" the="" index="" detector="" system="" only="" ranged="" from="" 106="" to="" 20,100="" da.="" however,="" ch-alcalase="" showed="" detectable="" values="" in="" a="" higher="" range="" of="" relative="" molecular="" weight="" distribution,="" which="" ranged="" from="" 20,100="" da="" to="" 4270="" da="" (maximum="" peak:12,600="" da).="" in=""><3 kda,="" the="" molecular="" weight="" distribution="" mainly="" showed="" three="" peaks:="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 4270="" da="" (maximum="" peak),="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 424="" da,="" and="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 222="" da="" and="" 102="" da.="" ultrafiltration="" is="" an="" effective="" purification="" method="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight="" peptides="" from="" crude="" hydrolysates.="" results="" indicated="" that="" enzymatic="" hydrolysis="" by="" alcalase="" clearly="" reduced="" the="" high="" mw="" of="" the="" control="" (either="" collagen="" or="" gelatin),="" and="" that="" ultrafiltration="" was="" an="" effective="" purification="" method="" that="" can="" be="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight=""><3 kda)="" from="" crude="" collagen="" hydrolysates.="" reportedly,="" low="" molecular="" weight="" peptides="" (2-20="" amino="" acids)="" are="" more="" biologically="" active="" compared="" to="" their="" parent="" polypeptide/proteins,="" which="" are="" larger="">
CH의 아미노산 조성이 표시됩니다(표 2). 상이한 프로테아제에 의한 CHS는 상이한 아미노산 조성 및 항산화 특성을 가졌다[23]. 콜라겐의 아미노산 조성은 글리신(Gly), 프롤린(Pro), 글루탐산(Glu)이 풍부하였다. CHs(CH-Alcalase 및 CH-Alcalase)의 아미노산 함량<3 kda)="" increased="" more="" than="" that="" of="" the="" control,="" following="" enzymatic="" hydrolysis="" with="" or="" without="" ultrafiltration.="" in="" particular,="" the="" content="" of="" gly,="" pro,="" and="" glu="" was="" much="" higher="" in=""><3 kda(gly="" 218="" mg/g,="" pro="" 152="" mg/g,="" and="" glu="" 120="" mg/g)="" than="" ch-alcalase(gly149="" mg/g,="" pro="" 95="" mg/g,="" and="" glu78="" mg/g).="" an="" increase="" in="" the="" content="" of="" these="" amino="" acids="" is="" strongly="" related="" to="" enhanced="" antioxidant="" capabilities="" [16,20].="" gly="" and="" pro="" contain="" hydrophobic="" amino="" acid="" groups,="" and="" glu="" contains="" negatively="" charged="" amino="" acid="" groups.="">시스탄체 줄기이러한 아미노산은 지질에 대한 용해도가 증가하거나 자유 라디칼 반응을 통해 항산화 활성을 향상시키는 것으로 보고되었습니다[1,24].
2.3. 콜라겐 가수분해물의 항산화 및 노화방지 활성
CH의 항산화 활성은 2,2'-and-bis-(3-에틸벤조티아졸린{6}}설폰산)(ABTS) 라디칼 소거 활성 분석 및 환원력 분석을 사용하여 측정되었습니다. 대조군(콜라겐 현탁액), CH-Alcalase, CH-Alcalase의 ABTS 라디칼 소거 활성<3 kda="" at="" different="" concentrations="" is="" shown="" (figure="" 5a).abts="" radical="" scavenging="" activity="" of="" peptides="" assay="" is="" important="" to="" exclusively="" measure="" the="" ability="" of="" an="" antioxidant="" peptide="" to="" induce="" a="" hydrogen="" atom="" transfer="" [25].="" abts="" radical-scavenging="" effects="" of="" all="" treatments="" increased="" in="" a="" concentration-dependent="" manner=""><0.05). ch-alcalase="" and=""><3 kda="" showed="" much="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" values,="" with="" 41.4%-88.2%="" compared="" to="" the=""><8.5%. both="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" had="" high="" abtsradical-scavenging="" abilities="" of="" ~60%="" when="" concentrations="" were="" greater="" than="" 2.5="" mg/ml.=""><3 kda="" showed="" a="" significantly="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" value="" than="" ch-alcalase.="">시스탄체 살사 추출물일반적으로 펩타이드의 항산화 활성은 아미노산 서열, 존재하는 유리 아미노산의 수, 가수분해 정도 및 펩타이드의 분자량에 의해 영향을 받을 수 있습니다[26,27]. 특히, 저분자량 가수분해물은 고분자량 가수분해물에 비해 더 강한 항산화 특성을 가졌다[2,26].
그림 5. 2,2'-and-bis-(3-에틸벤조티아졸린{7}}술폰산)(ABTS) 라디칼 소거(A) 및 환원력(B)에서 콜라겐 가수분해물(CH)의 항산화 활성 분석. 다른 문자(ac)로 표시된 데이터는 치료에 따라 통계적으로 유의한 차이를 보여줍니다(p<0.05).>cistanche tubulosa의 이점과 부작용다른 문자(AD)로 표시된 데이터는 농도에 따라 통계적으로 유의한 차이를 나타냅니다(p < 0.05).
Cistanche 캔 안티 에이징
컨트롤, CH-Alcalase 및 CH-Alcalase의 환원력<3 kda="" are="" shown="" (figure="" 5b).="" the="" reducing="" power="" of="" peptides="" may="" also="" serve="" as="" a="" significant="" indicator="" of="" their="" antioxidant="" potential="" [28,29].="" the="" reducing="" power="" of="" chs="" ranged="" from="" 0.074="" to="" 0.424="" in="" a="" dose-dependent="" manner=""><0.05). the="" control="" group="" had="" the="" lowest="" reducing="" power,="" which="" did="" not="" change="" significantly="" with="" increasing="" concentrations="" of="" the="" control.="" in="" contrast="" to="" abts="" radical-scavenging="" activity,="" the="" reducing="" power="" of="" ch-alcalase="" was="" higher="" than="" that="" of=""><3 kda.="">시스탄체 튜불로사 추출물유사한 관찰은 조 콜라겐 가수분해물이 한외여과된 콜라겐 펩타이드보다 전력 감소에 더 효과적일 수 있음을 시사했습니다[30].
티로시나아제, 콜라게나아제, 엘라스타아제 활성을 억제하여 시험관 내 노화 방지 효과를 검증했습니다[20]. 대조군, CH-Alcalase, CH-Alcalase의 티로시나아제, 콜라게나아제 및 엘라스타아제 활성 억제 결과<3 kda="" are="" summarized="" (table="" 3).="" tyrosinase,="" collagenase,="" and="" elastase="" inhibitors="" have="" been="" used="" as="" important="" ingredients="" of="" cosmetics="" for="" skin="" whitening,="" anti-aging,="" and="" anti-wrinkling,="" respectively.="" collagenase="" and="" elastase,="" especially,="" are="" known="" to="" be="" major="" enzymes="" responsible="" for="" dehydration="" and="" wrinkle="" formation="" on="" the="" skin="" surface[31].="" the="" results="" indicated="" that="" the="" tyrosinase="" inhibition="" effect="" of="" vitamin="" c(95.50%,1="" mg/ml,="" positive="" control)="" was="" higher="" than="" that="" of="" the="" other="" treatments(table="" 4).="" tyrosinase="" inhibition="" effects="" of="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 28.21%,="" 15.44%,="" and="" 30.20%,="" respectively.="" thus,="" the="" chs="" did="" not="" show="" a="" better="" skin="" whitening="" effect="" compared="" to="" the="" control.="" collagenase="" inhibition="" by="" the="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 6.45%,54.37%,="" and="" 61.90%,="" respectively.="" in="" addition,="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" inhibition="" of="" collagenase="" corresponded="" to="" that="" of="" vitamin="" cat="" 1="" mg/ml.="" thus,="" chs="" obtained="" from="" this="" study="" may="" be="" effective="" collagenase="" inhibitors="" that="" may="" possibly="" play="" an="" important="" role="" in="" anti-aging="" activities.="" however,="" all="" collagen="" samples="" did="" not="" display="" elastase="" inhibition="" effects,="" which="" may="" result="" from="" a="" lack="" of="" skin="" elasticity.="" overall,="" vitamin="" c(1="" mg/ml)="" inhibited="" various="" activities="" of="" the="" enzymes="" in="" the="" following="" order:="" tyrosinase(95.50%)="">collagenase(48.09)> elastase(2/.00%o).CH-Alcalase(5 mg/mL)inhibited various activities of the enzymes in the following order: collagenase (54.37%)> tyrosinase (15.44%)>엘라스타제(활성 없음). CH-알칼라제<3 kda="" (5="" mg/ml)="" inhibited="" these="" activities="" in="" the="" following="" order:="" collagenase="" (61.90%)="">tyrosinase (30.20%)>엘라스타제(활성 없음). 다른 연구에서 보고된 유사한 경향은 콜라겐 가수분해물이 노화 방지제 및 콜라게나제 억제제로 작용할 가능성을 보여주었다[20].
3. 재료 및 방법
3.1. 돼지 피부 전처리
돼지 피부는 현지 공급업체(서울, 한국)로부터 구입하고, 돼지 피부의 눈에 보이는 모든 지방 및 결합 조직을 면도날을 사용하여 제거하였다. 본 연구에 사용된 돼지 피부는 생물학적 변이를 최소화하기 위해 한 마리의 돼지에서 채취하였다. 손질한 돼지 피부를 90도의 물에 1분간 4회 씻어 지방과 잔여물을 제거하였다. 그런 다음 피부를 1cm 정사각형으로 절단하고 4날 블레이드 블렌더(CNHR-26, Bosch, Hong Kong, China)를 사용하여 증류수에서 3분 동안 분쇄했습니다. 분쇄된 돼지 피부를 Ultra Turrax(T25, IKA Labotechnik, Staufen, Germany)를 사용하여 5분 동안 고속(25,{8}}rpm)에서 균질화하였다. 약 100g의 돼지 피부 혼합물(최종 고형분 50%)을 진공 포장하여 -20도에서 냉동 보관하여 1개월 이내에 사용했습니다.
3.2. 상업용 프로테아제 및 시약
Alcalase, Flavorzyme, Neutrase 및 Protamex는 Novozymes(Bagsvaerd, Denmark)에서 구입했습니다. Bromelain과 Papain은 Daesong Sangsa(서울, 한국)에서 구입했습니다. 항산화 및 노화 방지 테스트를 위한 모든 화학 물질은 Sigma-Aldrich Chemical Company(St.Louis, MS, USA)에서 구입했습니다. 이 연구에 사용된 다른 모든 시약 및 용매는 분석 등급이었습니다.
3.3. 효소 가수분해
효소 가수분해는 사용된 각각의 식품 등급 상용 효소에 대해 개발되었습니다(제조업체의 권장 사항에 따름, 표 4). 제조된 돼지 피부 혼합물을 최종 고형분 함량이 5%가 되도록 증류수로 희석하였다. 이 농도는 점도가 낮기 때문에 흐름 거동을 보장하기 위해 선택되었습니다. 5% 돼지 피부 혼합물을 콜라겐 현탁액(또는 대조군)이라고 합니다. 콜라겐 현탁액은 1:1{15}}0의 효소:기질 비율로 6가지 식품 등급 상용 효소를 사용하여 반응기에서 가수분해되었습니다. 가수분해 1, 3, 6, 12 및 24시간에 샘플 분취량(5mL)을 채취하고 즉시 100도에서 10분 동안 가열하여 효소를 불활성화시킨 다음 얼음물을 사용하여 0도까지 냉각시켰다. 샘플링하는 동안 1M NaOH를 적절하게 사용하여 pH를 조절했습니다. 냉각 후, 샘플을 4000 xg에서 15분 동안 원심분리하고, 상청액(콜라겐 가수분해물; CH)을 수집하였다. 3kDa 분자량 컷오프(MWCO)를 갖는 AmiconStirred Cells 시스템(카탈로그 번호 UFSC 20001, EMD Millipore Corporation, Burlington, MA, USA)을 사용하여 CH를 한외여과에 의해 추가로 농축시켰다(UltracelMembrane, EMD Millipore Corporation, Burlington, MA, USA) 60psi 질소 가스, 20도 .cistanche tubulosa 리뷰제조된 CH는 동결건조하여 분석시까지 20도의 밀폐용기에 보관하였다.
3.4. pH 측정, 단백질 회수율, 용해도가 없는 아미노기 함량 및 생산 수율 샘플(대조군 및 CH)의 pH는 pH 측정기(Model S220, Mettler Toledo GmbH, Columbus, OH, USA)를 사용하여 측정했습니다. 단백질 회수율 또는 용해도는 혈청 알부민을 표준으로 하는 제조업체의 지침(Sigma-Aldrich, St. Louis, MS, USA)에 따라 비신코닌산(BCA) 단백질 분석을 사용하여 단백질 함량을 추정함으로써 결정되었습니다. 유리 아미노기 함량은 L-류신을 표준으로 사용하여 제조업체의 지침(Thermo Fisher Scientific, Waltham, MA, USA)에 따라 2,4,{6}}트리니트로벤젠 설폰산(TNBSA) 분석을 통해 결정되었습니다. 습식 및 건식 중량을 모두 측정하여 생산 현장을 계산했습니다.
3.5. 분자량 분포
3.5.1.나트륨 도데실 설페이트-폴리아크릴아미드 겔 전기영동(SDS-PAGE)
샘플(대조군 및 CH)의 SDS-PAGE 패턴은 이전에 보고된 방법[10]에 따라 측정되었습니다. 샘플을 8M 요소(최종 단백질 농도, 4mg/mL)로 희석했습니다. 각 샘플은 KOMA Biotech Inc의 KTG 020 샘플 버퍼(글리세롤 10%, SDS 2%, bromophenol blue 0.003%, -mercaptoethanol 5% 및 63mM Tris-HCl, pH6.8)의 일부와 혼합되었습니다. ., (서울, 한국), 2분간 끓입니다. 샘플 혼합물(20μL)을 EzWayTM PAG 6% 아크릴아미드 겔(KOMA Biotech Inc., Seoul, Korea)에 로딩하였다. 전기영동 후, 겔을 고정하고, 염색하고, 염색을 제거하였다. 분자량은 10에서 210kDa 사이의 광범위한 분자량 표준을 사용하여 결정되었습니다.
3.5.2. 겔 투과 크로마토그래피(GPC)
샘플의 분자량 분포는 이전에 보고된 방법에 따라 결정되었습니다[3]. 겔 투과 크로마토그래피(GPC)는 3개의 Ultrahydrogel TM 120 컬럼( Waters(Milford, MA, USA)로부터의 7.8×3000 mm). 이동상은 1.0 mL/min의 유속으로 증류수/탈이온수를 사용하였고, 콜라겐 펩타이드의 분자량 분포는 YL 9100 굴절률 검출기를 사용하여 40도에서 모니터링하였다. 분자량 표준 키트({13}},500 Da, Polymer Standards Service, Mainz, Germany)가 표준으로 사용되었습니다.
3.6.Amin0 산 조성
샘플의 아미노산 조성은 Ultimate 3000 HPLC 시스템( Dionex, Idstein, Germany) 2개의 검출기(형광 검출기 및 UV 검출기)와 VDSpher 100 C{5}}E(4.6mm × 150mm, 3.5μm 입자 크기, VDS Optilab, Berlin, Germany)가 장착되어 있습니다. 주입 부피는 1.0L이고 이동상은 40mM 이염기성 인산나트륨(pH 7) 및 45%(o/v) 아세토니트릴/45%(v/v) 메탄올 용액의 두 가지 용리액으로 구성되었습니다. UV 검출기와 형광 검출기를 연결하여 338 nm에서 자외선을 검출하였고, 450 nm의 발광파장과 340 nm의 여기파장에서 OPA 유도체를 검출하였으며, 305 nm의 발광파장과 266 nm에서 FMOC 유도체를 검출하였다. 여기 파장의 nm. 보정을 위해 아미노산 혼합물(각 아미노산에 대해 1.0 nmol mL-I)을 사용했습니다.
여기서 Atotalamino acid는 6M HCl(130도에서 24시간)을 이용한 가수분해 후의 함량이고, Afree amino acid는 증류수에 가용화한 후의 함량이다.
3.7. 항산화 활성 평가
3.7.1.2,2'-아지노-비스-(3-에틸벤조티아졸린-6-술폰산) (ABTS) 라디칼 소거 활성
CH의 ABTS 라디칼 소거 활성은 이전에 보고된 방법[20]에 따라 측정하였다. ABTS 라디칼 양이온은 ABTS 스톡 용액(7.{7}}mM)을 과황산칼륨(2.45mM)과 혼합하고 생성된 혼합물을 암실에서 실온에서 밤새 인큐베이션하여 생성되었습니다. ABTS 라디칼 용액을 5.{11}}mM 인산염 완충 식염수(pH7.4)에 희석하여 734 nm에서 0.70±0.02의 흡광도 수준으로 희석했습니다. 희석된 ABTS 라디칼 용액 1mL를 각 샘플 1mL와 혼합하였다. 10분 후 734 nm에서 시료(A 시료, 시료 포함) 및 대조군(A 시료 없음) 흡광도를 측정하였다. ABTS 라디칼 소거 활성(%)은 다음과 같이 계산되었습니다.
3.7.2.전력 감소
CH의 환원력은 이전에 보고된 방법[20]에 따라 측정되었습니다. 각 샘플 1mL를 1mL의 0.2M 인산염 완충액(pH6.6) 및 1mL의 1% 페리시안화칼륨과 혼합했습니다. 혼합물을 5{16}}도에서 20분 동안 인큐베이션한 다음, 10% 트리클로로아세트산 1mL를 첨가했습니다. 이 인큐베이션 혼합물의 2mL 분취량을 2mL의 증류수 및 0.4mL의 0.1% 염화 제2철과 혼합했습니다. 10분 후, 생성된 용액의 흡광도를 분광광도계(OPTIZEN, Mecasys Co., Daejeon, Korea)로 700 nm에서 측정하였다. 반응 혼합물의 흡광도 증가(700 nm)는 환원력 증가를 나타내는 것으로 간주하였다.
3.8. 노화방지 효과 평가
3.8.1. Tyrosinase 활성 억제
Tyrosinase 억제는 이전에 기술된 방법[20]에 의해 결정되었습니다. 0.1M 인산 완충액(pH6.8) 70μL, 버섯 티로시나제 30μL(167U/mL; Sigma-Aldrich, USA), 샘플 20L를 30도에서 5분간 배양하였다. 그런 다음 약 100μL의 3,{14}}디하이드록시 페닐-L-알라닌(L-DOPA)을 첨가하여 효소 반응을 시작했습니다. L-DOPA 형성을 모니터링하기 위해 492 nm에서의 흡광도를 20분 동안 측정했습니다. Ascorbic acid(1 mg/mL)는 비교를 위해 사용된 양성 대조군으로 사용되었습니다. 억제율은 다음과 같이 계산되었습니다:
여기서 A는 샘플이 없는 티로시나아제와의 혼합물이고; B는 샘플과 티로시나제가 없는 혼합물이고; C는 샘플과 티로시나아제의 혼합물이고, D는 샘플과 티로시나아제가 없는 혼합물이다.
3.8.2.콜라게나아제 활성 억제
콜라게나제 억제는 이전에 설명된 방법[20]에 의해 결정되었습니다. 간단히 말해서, 1{18}mM 염화칼슘 및 400mM 염화나트륨을 포함하는 5{16}}mM 트리신 완충액(pH7.5)을 준비했습니다. 그런 다음, 50mL의 1.0mM N-[3-(2-푸릴) 아크릴로일]-Leu-Gly-Pro-Ala 용액 및 0.2mg/ml 콜라게나제(클로스트리디움 히스톨리티쿰(Clostridium histolyticum), 유형 IA, 0).{ {19}} FALGPA U/mg 고체, Sigma-Aldrich, USA)를 샘플의 존재 및 부재하에 첨가하였다. 구연산(6%)을 첨가하여 반응을 정지시켰다. 반응 혼합물을 에틸 아세테이트를 첨가하여 분리하였다. 상층액의 흡광도는 345 nm에서 측정하였다. Ascorbic acid(1 mg/mL)는 양성 대조군으로 사용되었으며 비교에 사용되었습니다. 억제 백분율은 다음과 같이 계산되었습니다.
여기서 A는 샘플이 없는 콜라게나아제와의 혼합물이고; B는 샘플과 콜라게나아제가 없는 혼합물이고; C는 시료와 콜라게나아제의 혼합물이고, D는 시료와 콜라게나아제가 없는 혼합물이다.
3.8.3.엘라스타제 활성 억제
엘라스타제 억제는 이전에 설명된 방법[2{16}}]에 의해 결정되었습니다. N-숙시닐-Ala-Ala-Ala-p-니트로아닐리드(Suc-Ala-Ala-Ala-pNA)가 기질 역할을 하고 p-니트로아닐린의 방출이 2{{20}} 25도에서 분 반응 혼합물은 0.2M Tris-HCl 완충액(pH8.0), 1ppm PPE, 0.8mM Suc-Ala-Ala-Ala-pNA, 샘플 및 전술한 기질을 포함하였다. 214 nm에서의 흡광도를 측정하였다. Ascorbic acid(1 mg/mL)는 비교에 사용된 양성 대조군으로 사용되었습니다. 억제율은 다음과 같이 계산되었습니다:
여기서 A는 엘라스타제가 있고 샘플이 없는 혼합물이고; B는 샘플과 엘라스타제가 없는 혼합물이고; C는 샘플과 엘라스타제가 있는 혼합물이고, D는 샘플과 엘라스타제가 없는 혼합물이다.
3.9.통계분석
데이터는 평균±표준편차(SD)로 표시됩니다. 그룹 간 차이의 유의성은 다중 비교 및 분산 분석(ANOVA)을 사용하여 평가한 후 Tukey 정직한 유의차(HSD) 테스트를 수행했습니다. 0.05 미만의 p 값을 갖는 차이는 통계적으로 유의한 것으로 간주되었습니다.
4. 결론
본 연구에서는 효소적 가수분해 후 한외여과 및 정제를 통해 기능성 식품 성분인 콜라겐 가수분해물을 성공적으로 생산하였다. 다양한 상업용 프로테아제가 적절한 콜라겐 가수분해물을 제조하는 데 잠재적인 유용성에 대해 테스트되었습니다. 알칼라아제에 의해 가수분해된 CHS가 가장 효과적으로 가수분해된 CHs였으며, 한외여과 후 정제하는 것이 저분자량의 활성 펩타이드 생성에 효과적이었다. 결과는 CH가 우수한 항산화 및 콜라게나제 억제 활성을 나타냄을 보여주었습니다. 따라서 본 연구에서 얻은 메탄은 항산화 및 항노화 특성을 지닌 천연 첨가물로 식품, 화장품 또는 제약 산업에서 사용될 수 있다. 인간 피부에서 활성 펩타이드의 노화 활성에 대한 생체 내 평가와 관련된 추가 연구가 유용할 수 있습니다.
이 기사는 Molecules 2019, 24, 1104에서 발췌했습니다. doi:10.3390/molecules24061104 www.mdpi.com/journal/molecules
