서로 얽혀 있고 잘 균형 잡혀 있음: 소포체 형태, 역학, 기능 및 질병 7부
Apr 11, 2024
3.4. ER 역학의 전산 분석
생체 내에서 ER의 역학을 분석하는 것은 복잡한 형태와 빠른 역학뿐만 아니라 형광 현미경 실험의 광독성으로 인해 어렵습니다. 네트워크의 수학적 모델링은 다른 관점에서 이 복잡한 시스템에 대한 추가 통찰력을 얻을 수 있는 기회입니다.
복잡한 형태는 인상을 남기고 큰 관심을 불러일으키는 경향이 있습니다. 그러나 이러한 그래픽, 텍스트 또는 기타 형식이 기억하기 쉬운지는 탐구해 볼 가치가 있는 질문입니다.
일반적으로 복잡한 모양을 기억하려면 더 많은 메모리가 필요합니다. 예를 들어, 복잡한 수학 공식, 복잡한 패턴, 복잡한 비밀번호를 기억하려면 더 많은 시간과 노력이 필요합니다. 그러나 이것이 복잡한 모양이 반드시 기억하기 어렵다는 의미는 아닙니다.
반대로, 우리가 복잡한 형태에 적극적으로 직면하고 올바른 기억 방법을 채택한다면, 우리는 그것을 쉽게 기억할 수 있습니다. 예를 들어, 복잡한 공식을 외우고 싶을 때 "단계별 기억" 방법을 사용할 수 있습니다. 즉, 먼저 공식을 더 작은 단위로 분해하고, 각 단위를 기억하고, 마지막으로 이 단위들을 서로 이어붙이는 것입니다.
게다가, 우리는 복잡한 형태를 기억하는 데 도움이 되는 다양한 기억 기술을 사용할 수 있습니다. 예를 들어, 우리가 이미 익숙한 사물과 모양을 연결하는 연상을 구축하면 기억력이 강화됩니다. 또는 이미지 니모닉을 사용하여 모양을 그림으로 변환하면 기억하기가 더 쉽습니다.
간단히 말해서 복잡한 모양이 기억하기 어렵다는 의미는 아닙니다. 올바른 방법으로 직면하고 긍정적인 태도를 유지한다면 우리는 쉽게 기억할 수 있습니다. 그러한 노력을 통해 우리는 복잡한 형태를 더 잘 기억할 수 있을 뿐만 아니라 기억력을 향상시키고 더 나은 자신이 될 수 있습니다. 기억력 향상이 필요함을 알 수 있는데, 시스탄체 데저티콜라는 기억력 향상이라는 독특한 효능이 많은 중국 전통 약재이기 때문에 기억력을 크게 향상시킬 수 있습니다. Cistanche Deserticola의 효능은 탄닌산, 다당류, 플라보노이드 배당체 등 포함된 다양한 활성 성분에서 비롯됩니다. 이러한 성분은 다양한 경로를 통해 뇌 건강을 촉진할 수 있습니다.
ER 세뇨관은 교차 결합으로 표시되는 접합부를 갖는 반유연성 폴리머로 간주될 수 있습니다. 최근 많은 그룹이 분자 모터와 같은 활성 힘에 의해 영향을 받는 것을 포함하여[263-266] 반유연성 폴리머의 가교 네트워크의 역학을 모델링했습니다[267-270]. 이러한 모델은 시스템을 단순화하고 미세소관과의 상호작용만 고려하여 ER 네트워크 역학에 대한 통찰력을 제공할 수 있습니다.
반유연 폴리머 네트워크로 둘러싸인 입자의 움직임을 모델링하는 최근 연구는 ER의 활성 재배열에 대한 기능적 이유에 대한 통찰력을 제공할 수 있습니다. Gong et al. [270]은 반유연 폴리머 네트워크에 내장된 입자의 확산이 능동 모터의 존재에 의해 향상된다는 것을 발견했습니다.
활성 모터가 있는 네트워크에서 입자 확산은 초확산인 반면, 활성 모터가 없으면 하위 확산이 관찰됩니다. 이 향상된 모션에 대한 가능한 설명은 활성 모터가 있는 경우 입자와 네트워크 사이의 충돌 횟수가 더 많다는 것입니다.
이 결과는 ER의 내강에 있는 입자의 역학과 관련이 있을 수 있습니다. 네트워크의 세관 및 시트의 변동은 지질 이중층의 내강 면과의 더 빈번한 충돌로 인해 내강 내 입자의 더 빠른 역학을 유도할 수 있습니다.
또한 식물 ER 형태 및 역학의 특정 측면은 ER을 가능한 최소 길이의 세뇨관을 사용하여 지점이 연결되는 최소 네트워크로 간주하여 복제될 수 있는 것으로 나타났습니다. 이 모델은 ER 형태와 역학의 측면을 정확하게 재현합니다. 링 폐쇄의 역학과 마찬가지로 네트워크의 관형 영역 구조가 정확하게 재현됩니다.
그러나 이 접근법은 아직 모델을 사용하여 발견된 네트워크의 빠른 재배열 역학을 실험적으로 관찰된 것과 연관시킬 수 없습니다[273]. 루멘 입자의 움직임도 최근에 시뮬레이션되었습니다.
반응 파트너를 검색하는 ER 루멘 내 입자의 역학을 설명하는 모델은 네트워크의 형태학적 특성이 분자의 탐색 시간을 결정하는 데 가장 영향력 있는 요인이라는 결론을 내렸습니다[274].
ER 네트워크를 표현하는 데 사용되는 모델뿐만 아니라 이미징 데이터의 향후 개선으로 계산 모델의 결론과 실험 데이터 분석을 위한 워크플로우가 모두 개선될 것입니다.
최근 몇몇 그룹에서는 살아있는 세포의 ER 비디오에서 동적 변수를 추출하도록 설계된 오픈 소스 소프트웨어를 출시했습니다[24,27]. ER 네트워크의 형태와 역학을 정량화하는 이러한 방법은 이 소기관에 대한 이해를 높이는 데 필수적입니다.
다양한 세포 조건에서 역학 및 형태의 변화를 분석하면ER 역학의 근본적인 이유와 변경된 역학이 임상 병리로 이어질 수 있음을 밝힙니다.
4. 형태, 역학 및 질병
중요하고 다양한 기능을 가진 ER과 같은 소기관이 많은 질병에 관여한다는 것은 놀라운 일이 아닙니다. 따라서 ER의 기능적 하위 도메인의 형태 및 분포의 조절 장애(섹션 2.2에 설명된 대로)는 해당 기능에 영향을 미칠 가능성이 높으며 특히 뉴런에서 질병 상태를 초래할 수 있습니다[32].
많은 ER 형태 조절 단백질이 인간 질병에서 돌연변이를 일으키는 것으로 알려져 있습니다 [227]. ER과 미토콘드리아 사이의 잘못된 의사소통은 칼슘 이온 전달, 인슐린 신호 전달 또는 미토콘드리아 분열의 조절 장애를 통해 많은 질병의 원인으로 확인되었습니다.
ER과 엔도솜/리소좀 사이의 상호 작용은 정상적인 세포 기능에 유사하게 필수적이며, 이러한 상호 작용에 관여하는 단백질이 돌연변이될 때 뉴런에서 특별한 문제가 나타납니다[195,227].
또한 병원성 감염을 일으키는 많은 유기체는 복제 또는 세포 진입을 위해 ER 기계에 의존합니다. 질병과 ER 유지에 관여하는 가장 잘 특성화된 단백질이 표 1에 요약되어 있습니다.
많은 질병, 특히 심혈관 질환의 또 다른 주요 요인은 응급실 스트레스입니다. MCS는 다른 많은 유형의 스트레스[85,275]에 의해 영향을 받으므로 이는 질병의 중요한 요인으로 입증될 가능성이 높습니다. ER 형태와 ER 스트레스 사이의 상호 작용을 완전히 탐색하려면 추가 작업이 필요합니다. 과도한 소포체 스트레스, UPR 활성화 및 질병 발병 사이의 연관성은 최근 검토되었지만 [276-278] 여기서는 다루지 않습니다.
ER 형태 조절 단백질은 여러 신경퇴행성 장애를 포함한 많은 질병에 연루되어 있습니다(훌륭하고 철저한 검토는 [227] 참조). ER 세관과 네트워크의 융합을 매개하는 단백질 계열인 아틀라스틴[4,348]은 유전성 경직성 하반신 마비(HSP)[285] 및 유전성 감각 및 자율 신경병증(HSAN)[346,347]에서 돌연변이가 발생하는 것으로 알려져 있습니다.
ER에서 높은 막 곡률 영역을 안정화시키는 것으로 알려진 REEP 및 프로트루딘[2,281]도 HSP의 일부 형태에서 돌연변이되어[280,286], 이는 비정상적인 ER 형태가 이 질병에 중요한 역할을 한다는 것을 암시합니다. ER-후기 엔도솜/리소좀 MCS 뉴런에서 흔히 볼 수 있으며[70] 질병을 유발하는 돌연변이에 의해 일반적으로 영향을 받는다는 점에서 매우 중요합니다(표 1; [227]). 프로트루딘 돌연변이는 키네신과의 상호작용으로 인해 축색돌기의 ER 분포에 영향을 미칠 수 있으며{9}} 운동성 ER 세뇨관-말 엔도솜 MCS 생성에서의 역할로 인해 발생합니다[205].
이 기능은 효율적인 신경돌기 확장에 필수적입니다 [129,195,204,227]. KIF5A의 돌연변이가 이 경로에 영향을 미칠 수 있습니다. ER-엔도솜 상호작용의 중단은 엔도솜 분류에도 영향을 미치고 리소솜 결함을 초래하며(섹션 2.2.6 및 3.1.2), 이는 스파스틴의 돌연변이로 인해 발생할 수 있는 HSP 및 ALS(표 1)와 같은 질병과 자주 연결됩니다. , strumpelin, REEP1 [177] 및 VAPB는 이 특별호 [291]의 다른 부분에 설명되어 있습니다.
ER 형태 및 역학을 조절하는 단백질의 돌연변이는 또한 근위축성 측삭 경화증(ALS), 알츠하이머병, 워버그 미세증후군 및 제2형 척수소뇌 운동실조증과 관련이 있습니다.
레티쿨론 3과 4는 알츠하이머병[336]과 ALS[299]에서 각각 돌연변이가 발생합니다. 레티쿨론은 ER 막 곡률을 조절하고 [2] ALS에서의 돌연변이는 ER 내 샤페론 단백질의 분포를 변경하므로 [299] ER 기능에 부정적인 영향을 미칠 수 있습니다. 최근 Mookherjeeet al. 신경퇴행성 질환의 일반적인 특징인 세포질의 단백질 응집이 ER 형태와 역학 모두에 영향을 미친다는 사실을 발견했습니다[359].
레티쿨론 4는 세포질 응집체에 결합하는 것으로 밝혀졌으며, 이는 관찰된 비정상적인 ER 구조의 원인일 수 있습니다. 단백질 응집체가 있는 세포에서는 3방향 접합이 적고, 내강 역학이 느려지고, 세뇨관 융합 효율이 손상된 것이 관찰되었습니다.
따라서 형태 조절 단백질은 질병 발병에 중요한 역할을 할 뿐만 아니라 질병이 진행된 후에는 세포 과정에도 영향을 미칠 수 있습니다.
신경발달 결함을 초래하는 희귀 질환인 워버그 마이크로 증후군은 Rab18의 돌연변이로 인해 발생할 수 있습니다[29]. Rab18은 NRZ 복합체 및 SNARE단백질과 관련된 ER 지질 액적 MCS의 조절[343,360](그러나 모든 조건에서는 그렇지 않음[8])과 정상적인 ER형태의 유지[8]를 포함하여 여러 ER 관련 과정에 관여합니다. 섹션 3.1.1에 설명된 대로 Rab18은 최근 키넥틴-1[198]과의 상호작용을 통해 전행성 ER 세뇨관 수송을 촉진하는 것으로 나타났으며 이 결과와 일치하지 않으며 네트워크의 동적 관형 영역은 고갈된 세포에는 없었습니다. Rab18 [8].
형태 조절 단백질, ER 역학 및 질병 사이의 유사한 관계가 척수소뇌 운동실조증 2형(SCA2)의 ataxin-2에서 관찰됩니다. ataxin-2의 돌연변이는 SCA2를 유발하는 것으로 알려져 있습니다[350]. ataxin-2의 고갈은 ER 네트워크에서 시트의 비율을 증가시켰을 뿐만 아니라 관형 및 내강 역학을 방해했습니다[28]. 세뇨관의 단방향 장거리 전좌가 감소했으며 FRAP 실험에 따르면 ataxin이 없는 경우 관강 구성 요소의 이동이 훨씬 느린 것으로 나타났습니다-2 [28].
ER 세관을 확장하는 역할을 하는 것으로 알려진 단백질인 Rab18 및 ataxin-2의 돌연변이는 둘 다 세관 형태뿐만 아니라 역학에도 결함을 유발합니다. 막 형성 단백질 및 ER 후기 엔도솜/리소좀 MCS에 관련된 단백질과 함께, 또 다른 질병의 원인은 ER과 미토콘드리아 사이의 잘못된 의사소통입니다. ER-미토콘드리아 MCS는 Ca2+ 이온 전달의 중요한 부위입니다[275]. 손상된 칼슘 항상성은 1994년 Khachaturian에 의해 신경퇴행성 질환의 가능한 원인으로 처음 제안되었습니다[361].
그 이후로 ER-미토콘드리아 MCS를 조절하는 많은 단백질의 돌연변이가 인간 질병과 관련되어 왔습니다. 파킨슨병에서 ER-미토콘드리아 MCS 형성에 동원되거나 관여하는 6가지 단백질에서 돌연변이가 발견되었습니다: Miro1 [318], Parkin [321], DJ-1 [323], -synuclein [325],PINK1 [327] 및 LRRK2 [329]. 이러한 돌연변이는 모두 소기관 사이의 칼슘 이온 전달을 변경하거나 ER-미토콘드리아 MCS를 방해하거나 둘 다를 수행하는 것으로 밝혀졌습니다(표 1 참조). Miro1은 또한 미토콘드리아에 키네신-1을 모집하고 KIF5A 돌연변이는 미토콘드리아 운동성에 영향을 미치는 것으로 나타났습니다[362]. 알츠하이머병에서 프레세닐린의 돌연변이는 또한 칼슘 이온 항상성을 교란시킵니다.
그러나 이 경우 MCS보다는 리아노딘 수용체(RyR)와 이노시톨 1,4,5-삼인산 수용체(IP3R)의 작동이 조절되지 않습니다[333,334,363]. Charcot Marie Tooth(CMT) 질병은 ER-미토콘드리아 MCS 형성 단백질의 돌연변이와도 연관되어 있지만[303,306], CMT와 칼슘 역학 사이에는 연관성이 발견되지 않았습니다.
ER과 미토콘드리아 사이의 막 접촉 부위의 조절 장애는 다른 비신경퇴행성 질환에도 연루되어 있습니다. 당뇨병의 특징인 인슐린 신호 장애는 미토푸신 2[308,309]와 VDAC-1/grp75/IP3R-1 Ca2+ 전달 복합체[310]에 돌연변이가 있는 세포에서 관찰됩니다. 그 중 ER과 미토콘드리아는 MCS에 연결되어 있습니다.
또한 ER-미토콘드리아 경계면의 많은 단백질이 다양한 암과 관련되어 있습니다([345]에서 검토됨). 다이나민 관련 단백질 1의 돌연변이로 인한 ER-ER-미토콘드리아 MCS의 비정상적인 미토콘드리아 분열도 뇌병증을 유발합니다 [340]. 또한, ER-미토콘드리아 MCS는 MCS의 Ca2+ 항상성에 관여하는 시그마-1 수용체[300]의 ALS를 통한 돌연변이와 연결되어 있습니다. 이러한 MCS는 돌연변이 세포에서 파괴되었습니다[302]. ALS 돌연변이는 또한 ER-미토콘드리아 MCS의 Ca{10}} 역학 변경과 연관되어 있습니다. VAPB의 ALS 돌연변이 형태는 외부 미토콘드리아 막 단백질 PTPIP51로 변경된 MCS를 초래하여 이러한 MCS에서 Ca{12}}흡수를 교란시킵니다[296].
다른 많은 ALS 돌연변이는 VAPB와 같은 ER-미토콘드리아 접촉에 영향을 미칩니다(이 문제에 대한 Chen et al. 및 Borgese et al.의 리뷰 참조[275,291]). 세포내 칼슘 항상성은 또한 ER과 원형질막 사이의 MCS와 관련됩니다. ER 칼슘 저장량이 고갈되면 세포외 Ca2+는 SOCE를 통해 원형질막을 통해 MCS의 ER로 전달됩니다.
ER 상주 단백질 STIM1과 원형질막 상주 단백질 Orai1은 복합체를 형성하여 SOCE를 촉진합니다(섹션 2.2.4 참조). 이들 단백질 중 하나 또는 둘 다의 돌연변이는 칼슘 항상성의 조절 장애를 통해 세뇨관 응집성 근육병증(TAM) 및 관련 질환인 스토모켄 증후군을 유발하는 것으로 알려져 있습니다[311-315]. EB 단백질에 대한 STIM1의 결합은 TAC를 생성하기 때문에 이러한 돌연변이가 TAC 기반 ER 세뇨관 확장에 미치는 영향을 결정하는 것은 흥미로울 것입니다. 병원성 감염은 또한 ER 관련 단백질과 연관되어 있습니다.
병원체는 복제를 촉진하기 위해 숙주 세포의 ER을 탈취합니다([364,365]에서 검토됨). 이들 병원체 중 몇몇의 경우, ER 상주 단백질과 결합하여 MCS를 형성하는 단백질이 발견되었습니다. 이 부위는 병원체 복제에 중요합니다.
알려진 ER 상호작용 병원체에는 레지오넬라 뉴모필라(Legionella pneumophila)[352], 브롬 모자이크 바이러스(BMV)[356], 비외막 폴리오마바이러스 SV40[206], 엔테로바이러스 71[357], 지카 바이러스와 같은 플라비바이러스[358] 및 클라미디아 트라코마티스가 포함됩니다. 레티쿨론은 Ceg9[352]의 결합을 통해 레지오넬라 뉴모필라(Legionella pneumophila)의 표적이 되고, 바이러스 단백질 1a[356]를 통한 BMV, 장내 바이러스 단백질 2C[357]를 통한 장내 바이러스 71의 표적이 됩니다.
병원체 복제는 세 가지 경우 모두에서 세망체의 결합에 의해 촉진됩니다[351,356,357]. 레지오넬라 뉴모필라는 또한 플라비바이러스 계열 구성원인 뎅기열 바이러스, 지카 바이러스 및 웨스트 나일 바이러스[358]와 마찬가지로 아틀라스틴[352]과 상호 작용하여 복제를 촉진합니다[351]. 클라미디아 트라코마티스 단백질은 VAPA, VAPB[353] 및 CERT[354]에 결합하여 ER과 막 접촉 부위를 형성합니다.
CERT 또는 VAP 단백질의 고갈은 박테리아 복제를 감소시켰으며[354], ER 병원체MCS가 병원체 복제에 중요하다는 것을 다시 한 번 입증했습니다. 흥미롭게도 ER 막 형성 단백질도 바이러스 복제를 억제하는 것으로 밝혀졌습니다. Reticulon 3은 C형 간염 바이러스의 비구조 단백질 4B(NS4B)에 결합하는 것으로 밝혀졌습니다. NS4B의 자가 올리고머화는 바이러스 복제를 촉진합니다[367].
그러나 레티쿨론 3이 결합하면 NS4B의 자가올리고머화가 방지되어 바이러스 복제가 억제된다[366]. SV40은 ERAD 기계를 사용하여 ER 막을 통해 침투하여 세포질로 들어가며[368], 아마도 확장된 핵주위 ERQC(섹션 2.2.1)에서일 가능성이 높으며, 이는 B14에 결합하여 키네신{9}} 기능을 포함하는 것으로 제안되었습니다. ER에 국한된 DNA-J 도메인 함유 막 단백질[206].
요약하면, 단일 단백질의 돌연변이는 ER 형태, 역학 및 MCS에 치명적인 영향을 미쳐 임상 병리를 유발할 수 있습니다. 많은 경우 형태, 역학 및 MCS는 밀접하게 연결되어 있으며, 이러한 세 가지 속성 중 하나에 영향을 미치는 돌연변이는 종종 다른 속성에도 연쇄 효과를 유발합니다. 질병 유발 돌연변이에 대한 최근 연구에서는 ER 형태와 역학을 독립적으로 보는 것이 아니라 관련 주제로 고려하기 시작했습니다.
이 분야의 미래 연구는 형태와 역학 사이의 관계에 대한 통찰력뿐만 아니라 형태를 변화시키는 것으로 알려진 질병에 ER 역학이 어떻게 관련되는지에 대한 통찰력을 제공할 것입니다.
5. 토론
ER 형태를 조절하는 역할을 하는 많은 단백질이 확인되었으며 형태와 기능 사이의 연관성이 이제 명확해지고 있습니다. 우리는 ER 역학을 정량화하고 역학이 세포 소기관이 수행하는 프로세스에 어떤 영향을 미칠 수 있는지 이해하기 시작했을 뿐입니다.
형태 조절 단백질의 돌연변이는 많은 인간 질병을 유발하는 것으로 밝혀졌으며(표 1) 많은 경우 ER의 구조가 비정상적이어서 ER의 형태, 역학 및 기능이 본질적으로 연결되어 있음을 나타냅니다. ER 역학은 ER과 많은 MCS의 조직을 확립하고 유지하는 데에도 분명히 매우 중요합니다. 다시 말하지만, 관련된 단백질은 일반적으로 질병에서 돌연변이가 발생합니다. 미래의 주요 과제는 이러한 역학이 수행하는 역할을 정의하고 다양한 종류의 운동성의 기여를 분리하는 것입니다.
운동성이 높은 ER 세뇨관과 잠재적으로 상호 작용하는 소기관이 최대 5μm/s의 속도로 움직이고 일반적으로 1.5-5초마다 한 프레임에서 이미징할 때 안정적으로 감지할 수 없기 때문에 일반적으로 사용되는 더 빠른 프레임 속도 이미징이 필요합니다. 사용됩니다(예: [22,38,75,176,219]). ER 역학을 연구하기 위해 주로 사용되는 세포주인 Cos{10}} 세포는 다른 세포주보다 동적 ER이 훨씬 적다는 점에 유의하는 것도 중요합니다[20].
고정 세포와 살아있는 세포의 초고해상도 현미경의 출현은 ER 구조와 역학에 대한 새로운 이해를 계속해서 제공할 것입니다. 우리는 ER 역학을 분석하고 정량화하는 여러 방법의 최근 출판을 통해 조절되지 않은 ER 역학과 질병 사이의 더 많은 연관성이 발견될 것으로 기대합니다. 바라건대, 이러한 발견이 ER 운동의 기능적 기반에 대한 더 깊은 이해로 이어질 것입니다. ER 역학 연구의 미래는 밝아 보입니다!
저자 기여: HTP와 VA가 원고를 썼습니다. 모든 저자는 출판된 원고 버전을 읽고 이에 동의했습니다.
자금 조달: HTP는 공학 및 물리학 연구 위원회 박사의 자금 지원을 받았습니다. DTP 학생, 보조금 번호 EP/N509565/1.
기관 검토 위원회 성명: 해당 사항 없음.
사전 동의서: 해당 사항 없음.
데이터 가용성 설명: 해당 사항 없음.
감사의 말: 이 리뷰는 매우 복잡한 주제를 다루었으며, 작업을 포함하지 못한 동료들에게 사과하고 싶습니다.
이해 상충: 저자는 이해 상충을 선언하지 않습니다. 자금 제공자는 원고 작성이나 결과 출판 결정에 아무런 역할을 하지 않았습니다.
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