식품 유래 기능성 펩타이드의 연구 진행

Jan 12, 2023

초록: 본 리뷰는 식품유래 기능성 펩타이드의 종, 제조신, 생물학적 활성을 정리하여 향후 연구방향 및 우수활용을 예측하고, 향후 연구방향 및 우수활용을 예측하였다. 연구 결과는 아래에 요약되어 있습니다.


Keywords: 식품유래;기능성 펩타이드; 준비방법; 생물학적 활성; 연구 방향. 생물학적 활성; 연구 방향

 

Abbott Bio에서 개발한 이 mRNA 백신인 ARCoV는 안정성이 뛰어나고 상온(2-8도)에서 장기간 안정적(최소 6개월)을 유지할 수 있어 매우 편리합니다. mRNA 백신의 대중화를 위해 이에 비해 Moderna의 mRNA 백신은 -20도(2-8도에서 30일 동안 안정적)에서 보관 및 운송이 필요하고 BioNTech는 -70도(30일 동안 안정적)에서 더 많은 보관 및 운송 운송이 필요합니다. 5일 동안 2-8도).

 

 

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폴리펩타이드는 배열 순서가 다른 두 개 이상의 -아미노산 그룹입니다. 펩티드는 펩티드 결합에 의해 형성된 화합물이다. 기능성 펩타이드는 단백질의 기능성 활성 단편입니다. 기능성 펩타이드는 f단백질의 기능적 활성 조각, 인간의 성장과 발달에 필수적인 영양소를 제공합니다. 기능성 펩타이드는 단백질과 비교하여 독특한 생리활성 및 흡수 특성을 가지고 있습니다. 기능성 펩타이드의 분자량은 작으며 완전한 형태로 인간 순환계에 흡수될 수 있습니다. 기능성 펩타이드는 분자량이 작고 완전한 형태로 인체 순환계에 흡수될 수 있으며 흡수, 변환 및 이용 효율이 높고 항원성이 낮거나 전혀 없습니다. 또는 항원성이 없음; 기능성 펩타이드는 생물학적 활성이 높고 세포에서 조직 및 장기에 이르기까지 광범위한 응용 분야를 가지고 있습니다. 세포에서 기관에 이르기까지 소분자 기능성 펩타이드의 역할을 찾을 수 있습니다. 기능성 펩타이드의 구조는 수정 및 재조립이 용이합니다. 기능성 펩타이드의 구조는 수정 및 재통합이 용이합니다. 기능성 펩타이드는 과잉 영양을 유발하지 않으며 인체의 영양 균형을 효과적으로 조절할 수 있습니다. 기능적 펩타이드 구조는 쉽게 변형되고 재조립될 수 있습니다. 기능성 펩타이드는 과잉 영양을 일으키지 않고 인체의 영양 균형을 효과적으로 조절할 수 있습니다. 최근에는 식품 단백질이 기능성 펩타이드의 주요 공급원으로 널리 연구되고 있다. 최근에는 식품 단백질이 기능성 펩타이드의 주요 공급원으로 널리 연구되고 있다.

 

식품 유래 기능성 펩타이드는 외부로부터 기능성 성분으로 생물체에 의해 섭취되는 펩타이드를 의미합니다. 식품 유래 기능성 펩타이드는 기능성 성분으로 외부에서 섭취되거나 식품에서 직접 또는 간접적으로 식품 생물학에 적용되는 활성 펩타이드를 말합니다. 단백질. 식품 단백질에서 직간접적으로 발생하며 일반적으로 특정 아미노산 서열로 식이 단백질에 존재합니다. 단백질. 단백질 분해 후 이러한 기능성 펩타이드가 방출되어 이온 상태에서 우수한 생물학적 특성을 나타내며,항고혈압제, 항염증, 면역 조절제, 항균, 부동액 등 현재 식품 유래 기능성 펩타이드 제조에 사용되는 주요 원료는 우유, 대두, 계란, 쌀, 밀, 생선, 육류 및 펩타이드입니다. 쌀, 밀, 어류, 육류, 조개류, 해조류 등. 이러한 식품 유래 기능성 펩타이드는 신체의 건강을 증진시키기 위한 잠재적인 식이요법 치료제 또는 식품 산업의 기능성 원료로 사용됩니다. 식품공업의 기능성원료로서 응용전망이 양호하고 사람들의 생활수준을 향상시키는데 중요하며 사람들의 생활수준과 삶의 질을 향상시키는데 큰 의의가 있다. 이 논문은 식품 유래 기능성 펩타이드의 종류, 제조 방법 및 생체 활성을 검토하여 과학 연구원 및 기업 개발자에게 참고 자료를 제공하기 위한 것입니다. 이 기사는 식품 유래 기능성 펩타이드의 유형, 제조 방법 및 생체 활성을 검토하여 과학 연구원 및 기업 개발자에게 참고 자료를 제공하기 위한 것입니다.

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1 식품 유래 기능성 펩타이드의 종류


식품 유래 기능성 펩타이드는 유제품에서 처음 발견되었으며, 식품 유래 기능성 펩타이드가 인체 건강을 증진시킬 수 있는 가능성을 보여주는 연구[1]가 있었습니다. 연구[1]는 식품 유래 기능성 펩타이드가 인간의 건강을 증진시킬 수 있는 잠재력을 가지고 있음을 보여주었습니다. 식품 유래 기능성 펩타이드에는 여러 종류가 있으며 그 출처에 따라 식물성 단백질 펩타이드, 동물성 단백질 펩타이드, 미생물 단백질 펩타이드로 나눌 수 있습니다. 동물성 펩타이드, 미생물 펩타이드 등 원료의 특정 유형에 따라 일반적인 식물성 단백질 펩타이드에는 다음이 포함됩니다. 옥수수 펩타이드[4], 대두 펩타이드[5], 인간 건강을 위한 펩타이드. 펩타이드[4], 대두 펩타이드[5], 병아리콩 펩타이드[6] 등. 동물성 단백질 펩타이드는 더 많이 연구되어 왔으며 우유 펩타이드[7], 곤충 펩타이드[8], 육류 펩타이드[9], 달걀 펩타이드[10], 어류 펩타이드[11] 및 다양한 해양 해양 펩타이드[12] 등이 있다. 일반적인 미생물 단백질 펩타이드에는 스피루리나 펩타이드, 효소 펩타이드[13-14]가 포함됩니다. 보고된 식품 유래 기능성 펩타이드 중 일부를 표 1에 요약하였다. 표 1은 혈압 강하 펩타이드[15], 면역 조절 펩타이드[16], 항혈전 펩타이드[15], 항균 펩타이드[15]를 포함하여 보고된 일부 식품 유래 기능성 펩타이드를 요약한 것이다. , 아코나이트 펩타이드[15] 및 항균 펩타이드. 항균 펩타이드[15], 오피오이드 유사 펩타이드[15], 항산화 펩타이드[17-18], 프로미네랄 흡수 펩타이드[19-22] 등 펩타이드[19-22] 등

 

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2.1 화학적 가수분해 방법
화학적 가수분해는 특정 온도 조건에서 적절한 농도의 산 또는 알칼리 용액으로 단백질을 처리하여 단백질의 펩타이드 결합을 끊어 저분자 펩타이드를 얻는 방법입니다. 일반적으로 사용되는 산 및 염기 용액은 염산, 인
산, 수산화나트륨 등. 이 방법은 주로 구조 단백질이 풍부한 원료 처리에 적용됩니다. 공정이 간단하고 비용이 저렴하지만 산성 및 알칼리성 시약을 사용하면 아미노산이 변성될 수 있고 기능적 활성을 보장할 수 없습니다. 예를 들어, 산 가수분해는 트립토판, 메티오닌, 글루타민 및 아스파라긴을 파괴합니다. 알칼리성 가수분해는 대부분의 아미노산 구조를 파괴합니다[23]. 알칼리성 가수분해로 얻은 가수분해물의 활성은 효소적 가수분해보다 낮다[24]. 또한, 산-염기 가수분해는 가수분해된 단백질의 작용 부위를 결정하기 어렵고, 생산되는 펩타이드의 품질 조절이 어렵고, 가수분해 후 산-염기를 제거해야 하므로 화학적 가수분해는 거의 사용되지 않는 단점이 있다. 식품 유래 기능성 펩타이드를 제조합니다.

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2.2 효소적 가수분해 방법
효소적 가수분해는 펩티드를 얻기 위해 하나 이상의 프로테아제에 의한 단백질의 효소적 분해 과정이다. 상이한 프로테아제는 기질에 특이적이고 상이한 효소 부위를 갖기 때문에, 동일한 단백질 기질을 가수분해하기 위해 상이한 효소가 사용될 때 상이한 크기의 상이한 펩티드 단편이 얻어질 것이다. 현재 단백질 소화에 널리 사용되는 프로테아제는 파파인[25], 트립신[26-27], 알칼리성 프로테아제[28-29], 복합 향미 프로테아제[30-31], 중성 프로테아제[32]입니다. , 췌장 레넷 프로테아제[33], 위 프로테아제[26], 산성 프로테아제[27] 및 펩티드 단편. [26], 산성 프로테아제[34] 등. 한편, 기질 환경은 종종 효소 공정에 영향을 미치기 때문에 효소 촉매 가수분해의 최적 온도와 pH는 기능성 펩타이드의 산업적 생산을 위해 일반적으로 연구되고 있다. 따라서 효소 촉매 가수분해의 최적 온도와 pH는 기능성 펩타이드의 산업적 생산에서 일반적으로 조사됩니다. 사용된 효소는 가수분해 산물의 가수분해 정도와 생물학적 활성을 측정하여 스크리닝하여 요구 사항을 충족하는 펩타이드를 얻습니다. 작은 분자 펩티드. 기능성 펩타이드의 효소 제조의 기본 단계는 그림 1에 나와 있습니다. 일부 제조 공정에는 정제 전 분리 단계가 포함됩니다.

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그림 1 효소 제제에 의한 기능성 펩타이드의 절차

 

단백질 효소 과정은 네 가지 주요 영역에서 연구되었습니다.
(i) 우수한 가공 성능 특성을 가진 제품을 개발하기 위해 식품 산업용 첨가제 공급원을 풍부하게 하기 위해 단백질 자원의 새로운 효소 가수분해 매개변수를 조사합니다. 예를 들어, Brückner-Gühmann 등[35]은 트립신과 알칼리성 프로테아제를 사용하여 귀리 분리 단백질의 발포 특성을 개선하고 귀리 분리 단백질 거품 안정화 메커니즘을 탐구하여 귀리 분리 단백질이 식품 성분으로 사용될 수 있음을 제안했습니다. 기능적 속성. (ii) 새로운 가수분해 프로테아제 또는 공정 경로와 결합하여 분자량 분포가 더 집중된 펩타이드가 준비되었습니다. 가수분해 공정 개선을 통한 Da 및 4000-4500 Da.
(iii) 기능성 펩타이드의 수율은 가수분해 공정의 개선으로 더욱 향상되었으며, 동일한 효능을 갖는 생리활성 펩타이드는 예를 들어, 단백질 공급원을 제조하기 위한 단백질 공급원과 같이 다른 공급원의 단백질로부터 얻어졌다.항산화 펩타이드식물성 단백질(밀 단백질, 쌀 단백질 등), 동물성 단백질(유제품 단백질, 생선 단백질, 육류 단백질, 혈액 단백질 등)이었다.
(4) 중단 없는 효소 공정을 형성하기 위해 효소 및 막 분리 기술을 결합하는 것과 같은 새로운 효소 공정의 탐색; 가수분해 등을 위한 고정화 효소의 적용

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2.3 미생물 발효 방법
미생물 발효는 미생물의 생화학적 대사 반응에 기초한 방법이다. 큰 분자 단백질을 작은 분자 활성 펩티드로 전환시키는 방법. 이 방법은 생체 활성 펩티드를 준비하는 일반적인 방법입니다. 요즘 외국에서 가장 많이 연구된 방법은 중국에서 대두 발효 제품 및 기타 발효 유제품이 연구되었습니다. 발효 대두 제품 및 기타 발효 식품에 대한 더 많은 연구가 중국에서 수행됩니다[37]. 미생물 발효의 원료는 단백질이 풍부합니다. 미생물 발효의 원료는 단백질이 풍부하고 발효 공정은 발효 조건을 제어하여 다양한 펩타이드를 생산할 수 있습니다. 발효 공정은 발효 조건을 제어하여 다양한 펩타이드를 생산할 수 있습니다. 발효에 의해 준비된 펩타이드는 음식을 통해 인간의 소화 시스템에 직접 흡수될 수 있습니다. 발효에 의해 준비된 펩타이드는 음식을 통해 인간의 소화 시스템에 직접 흡수됩니다. 효소 분해에 비해 미생물 발효로 생성된 펩타이드는 섭취하기에 더 안전합니다. 미생물 발효에 의해 생성된 펩타이드는 효소 방법보다 소비하기에 더 안전하지만 실제 적용에는 덜 투입됩니다.

 

3 식품 유래 기능성 펩타이드의 생물학적 활성
식품 유래 기능성 펩타이드는 신체의 건강을 개선하거나 식품의 품질을 향상시키는 기능을 가지고 있습니다. 따라서 기능성 식품, 영양 식품 또는 기능성 원료로 간주됩니다. 식품원료 기능성 펩타이드는 항산화, 항고혈압, 항균, 면역조절, 항염증, 결빙방지, 금속이온 킬레이트 및 기능성 성분을 함유하고 있습니다.
항염증, 동결방지, 금속이온 킬레이트화, 오피오이드 활성 등

3.1 항산화 활성
생체 분자의 산화는 모든 유기체에 존재하며 그 과정은 자유 라디칼의 방출로 이어집니다. 자유 라디칼의 과도한 축적은 대사 장애 및 생물학적 시스템에 많은 유해한 영향을 유발할 수 있으며 죽상동맥경화증, 암, 관절염, 당뇨병 등과 같은 여러 가지 만성 질환을 유발할 수 있습니다[38]. 전자 손실 및 불균형으로 인해 이러한 자유 라디칼은 인체에서 반응성이 매우 높습니다. 불안정하고 다른 그룹이나 물질과 쉽게 반응합니다. 예를 들어 자유 라디칼은 단백질 백본의 산화를 유발할 수 있습니다(그림 2) [ 39], 세포와 조직, 심지어 신체에 심각한 손상을 초래합니다. 이것은 세포와 조직에 심각한 손상을 초래할 수 있으며 노화에 따른 신체의 돌이킬 수 없는 손상을 초래할 수 있습니다[40]. 식품유래 기능성 펩타이드의 항산화 활성을 평가하는 방법은 화학반응에 따라 크게 두 가지로 나눌 수 있다. 관련된 화학 반응. 전달(HAT) 및 전자 전달(ET) 기반 방법[40].
전송(ET) 방법[41]. HAT 기반 검정은 경쟁 반응에서 펩타이드가 수소를 공급하는 능력을 평가하는 것으로 시험관 내에서 산소 라디칼 흡수능(ORA)으로 측정할 수 있다. 시험관 내에서 이것은 산소 라디칼 흡수능(ORAC) 분석, 총 라디칼 및 총 라디칼에 의해 수행될 수 있습니다. (ORAC) 분석, 총 라디칼 포획 항산화 매개변수 분석 및 -카로틴 표백 분석. ET 기반 분석은 자유 라디칼의 잠재력을 평가하는 방법입니다. ET 기반 분석은 전자를 전달하는 펩티드의 능력을 평가하는 데 사용되었습니다. ET 기반 분석은 전자를 전달하는 펩타이드의 능력을 평가하며, 이는 ABTS 라디칼 소거 분석, 총 라디칼 포획 항산화 매개변수 분석 및 -카로틴 표백 분석에 의해 시험관 내에서 측정될 수 있습니다. ET는 펩타이드의 전자 전달 용량 평가를 기반으로 하며 ABTS 라디칼 소거 분석, 철 환원 항산화 분석 및 DPPH 라디칼 소거 분석에 의해 시험관 내에서 측정할 수 있습니다. 체외에서.
Zhao 등[42], Cai 등[28], Yang 등[30]은 DPPH 라디칼 소거법, ABTS 라디칼 소거법 및 DPPH 라디칼 소거법을 사용하였다. 라디칼 소거 분석법과 ABTS 라디칼 소거 분석법을 사용하여 단백질의 항산화 활성을 평가하였다. 그 결과 단백질 분해 산물의 항산화 활성은 효소 분해 과정에서 항산화 활성의 변화에 ​​따라 조절될 수 있음을 보여주었다. 결과는 효소 소화 과정의 매개변수를 조정함으로써 항산화 펩타이드를 보다 효율적으로 얻을 수 있음을 보여주었습니다. Cermeo 등[43]은 Brassica napus의 단백질 분해 제품의 ORAC, 헤마토크리트 및 디펩티드 활성을 종합적으로 평가했습니다. Cermeo 등[43]은 쇠비름 단백질의 ORAC, hematocrit 및 dipeptidyl peptidase IV의 억제 활성을 평가하고 이들로부터 다양한 생물학적 활성을 갖는 펩타이드를 분리 및 스크리닝했습니다. Intiquillaet al. Intiquilla et al[44]은 ORAC 분석, ABTS 라디칼 소거 분석 및 과산화수소 라디칼 소거 분석을 사용하여 rhodiola로부터 다양한 생물학적 활성을 갖는 펩타이드 서열을 확인했습니다. 홍경천 단백질로부터 ORAC 분석, ABTS 라디칼 소거 분석 및 과산화수소 라디칼 소거 분석을 통해 강력한 항산화 활성을 가진 서열을 정제하였다. Feng 등[45]은 로디올라 단백질이 식품 및 기능성 식품에서 항산화 펩티드의 좋은 공급원임을 보여주었습니다. Feng 등[45]은 시뮬레이션 소화에 의해 제조된 탈지된 호두 분말의 단백질 가수분해물로부터 항산화 펩타이드를 분리 및 식별하고 시험관 내에서 펩타이드의 ORAC 및 ABAC를 평가했습니다.
펩타이드의 ORAC 및 ABTS 라디칼 소거 능력에 대해 시험관 내에서 평가하였고, 펩타이드를 한외여과, 겔 여과 크로마토그래피 및 역상 고성능 액체 크로마토그래피로 분석했습니다. 항산화 펩타이드는 한외 여과, 겔 여과 크로마토그래피 및 역상 고성능 액체 크로마토그래피로 정제되었습니다. 6개의 항산화 펩타이드 서열은 한외여과, 겔 여과 크로마토그래피 및 역상 고성능 액체 크로마토그래피에 의해 최종적으로 분리되었습니다. 요약하면, 실제 식품 유래 펩타이드의 항산화 활성을 평가하는 과정에서 HAT 및 ET 방법을 단독으로 또는 조합하여 사용할 수 있다. HAT와 ET는 단독으로 또는 조합하여 사용할 수 있으며 조합된 방법의 결과가 더 설득력이 있습니다. 두 가지 방법의 결과가 더 설득력이 있습니다.

 

3.2 안지오텐신 전환효소 저해활성
고혈압은 뇌졸중, 관상 동맥 질환 및 기타 건강에 해로운 신체의 주요 원인입니다. 레닌-안지오텐신-알도스테론 시스템 레닌-바소프레신-알도스테론 시스템은 심혈관 조절 및 심혈관 질환 발병기전의 주요 압박 시스템 중 하나로 간주됩니다. 레닌-안지오텐신-알도스테론 시스템은 심혈관 질환의 심혈관 조절 및 발병기전의 주요 압박 시스템 중 하나로 간주됩니다. 안지오텐신 전환 효소(ACE)는 심혈관 조절 및 심혈관 질환 병인의 핵심 구성 요소입니다. 효소(ACE)는 레닌-안지오텐신 시스템(RAS)에서 중요한 역할을 합니다. 안지오텐신전환 효소(ACE)는 RAS(Renin-angiotensinsystem) 및 KRS(Kal-likrein-kininsystem)에서 발견됩니다. RAS는 압력 상승 조절 시스템이고, ACE는 중심이며, KKS는 레닌-안지오텐신 시스템(RAS) 및 칼-리크레인-키닌 시스템(KKS)에서 역할을 합니다. RAS는 상승 조절 시스템이고 ACE는 제한 효소 역할을 하는 중심 시스템입니다. ACE는 두 시스템 모두에서 중요한 역할을 합니다. ACE는 두 시스템 모두에서 중요한 역할을 하며 상승된 ACE 활동은 정상적인 오름차순 시스템과 내림차순 시스템의 균형을 방해합니다. ACE 활동이 증가하면 정상적인 압력 상승 및 하강 시스템의 균형이 깨지기 때문에 ACE는 두 가지 모두에서 중요한 역할을 합니다. 따라서 ACE는 고혈압, 제2형 당뇨병, 심부전, 당뇨병성 신장병 및 기타 질병의 치료에 이상적인 부위입니다. ACE 활동은 고혈압 예방의 주요 목표입니다[49].

ACE 억제 펩티드는 항고혈압 특성을 가진 물질의 중요한 천연 공급원이 될 수 있습니다. 단백질이 풍부한 식품, 특히 발효 식품은 ACE 억제 펩타이드의 주요 공급원입니다. 예를 들어, Moreno-Montoro 등[50]은 발효 탈지 산양유의 다양한 한외 여과 분획에서 ACE 억제 활성을 가진 저분자량 펩티드를 분리하여 프로바이오틱 발효 식품의 건강상의 이점을 더욱 강화하고 발효 산양유의 잠재적 이점을 강화했습니다. 고혈압과 관련된 심혈관 질환 예방. 또한 식용 녹색 해조류[52], 카제인[53], 유청 단백질[54] 및 올리브 오일[55]도 ACE 억제 펩타이드의 풍부한 공급원입니다.

3.3 항균 활성
최근 수십 년 동안 기존 항생제의 광범위한 사용으로 인해 점점 더 많은 병원성 미생물이 약물 내성을 갖게 되었으며, 다제내성 균주의 출현으로 일반적인 항생제에 대한 임상 선택지가 좁아져 공중 보건에 심각한 위협이 되고 있습니다. 따라서 천연 유래 항균 물질은 낮은 세포 독성과 높은 특이성으로 인해 응용 가능성이 크며 유망한 치료제로 간주됩니다 [56]. 식이 단백질 기원의 항균 펩타이드는 몇 가지 특징적인 특성을 가지고 있습니다. 분자량이 비교적 작고(20-46 아미노산 잔기) 대부분 염기성(라이신 또는 아르기닌이 풍부함)과 양친매성입니다. 이러한 항균 펩타이드의 작용 메커니즘이 완전히 이해되지는 않았지만 항균 효과가 미생물 막 내에서 채널 또는 기공을 형성하여 미생물 단백 동화 과정에 영향을 미치는 능력에 따라 달라진다는 것은 분명합니다[57].

최근에는 연어[58], 고등어[59], 대게[60], 달걀 흰자[61], 카제인[62] 등을 중심으로 식품 유래 단백질에서 항균 펩타이드가 분리되었다. Offret et al[5] ]는 한외여과, 고체상 추출, 역상 고성능 액체 크로마토그래피 및 기타 기술을 사용하여 대서양 고등어 단백질 분해 용액으로부터 항균 펩타이드를 얻었고 그들의 아미노산 서열은 KVEIV로 확인되었습니다. Menif et al[60]은 대게가 - 제품은 단백질이 풍부하고 준비 및 분리는 원료로서의 유용성을 향상시킬 수 있습니다. 그 결과 대게 부산물의 간췌장에서 항균 활성이 나타났으며, 다른 항균 펩타이드 4종과 아미노산 상동성이 80% 이상인 펩타이드 서열 11종을 질량분석법으로 동정했는데, 이는 황다랑어, 점박이새우, 민물장어에서 유래한 것이었다. 개구리와 이색성 무당벌레. 펩타이드는 다양한 염류 또는 혈청 존재 하에서 강력한 항균 활성을 나타냈으며 상처 조직에서 메티실린 내성 황색포도상구균의 증식을 억제하고 생균수를 감소시키며 화상 마우스 모델에서 상처 치유에 보다 유리한 환경을 제공할 수 있었습니다. . 이 연구의 결과는 WRL3가 피부 화상 상처에서 메티실린 내성 황색포도상구균 감염을 치료하기 위한 새로운 항균제로 사용될 수 있음을 시사합니다. 이 연구의 결과는 WRL3가 피부 화상의 메티실린 내성 S. 아우레우스 감염 치료를 위한 새로운 항균제로 사용될 수 있음을 시사합니다. 결론적으로, 기존의 분리 또는 컴퓨터 지원 설계로 얻은 항균 펩타이드는 피부 화상에서 메티실린 내성 황색 포도상 구균 감염 치료에 유용합니다. 기존의 분리 또는 컴퓨터 지원 설계로 얻은 항균 펩타이드는 in vitro 및 in vivo 테스트 모두에서 우수한 항균 효과를 나타냈습니다. 기존의 분리 또는 컴퓨터 지원 설계로 얻은 펩타이드는 in vitro 및 in vivo 테스트에서 우수한 항균 효과를 나타냈습니다.

 

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